Carácter: Optativa para Ingeniería Química e Ingeniería en Alimentos.
Requisitos para cursar
Ingeniería en Alimentos: Tener aprobada "Microbiología de Alimentos y Biotecnología".
Ingeniería Química: Tener aprobada "Principios de Biotecnología".
Programa
Unidad 1.- Importancia de los procesos enzimáticos
* Desarrollo y perspectivas de la ingeniería enzimática.
* Campos de aplicación e incidencia en el medio ambiente.
* Consideraciones económicas y precauciones.
* Ventajas de las reacciones catalizadas por enzimas.
Unidad 2.- Naturaleza de las enzimas
* Naturaleza de las enzimas. Anatomía funcional de una enzima. Sitio activo.
* Cofactores. Grupos prostéticos.
* Velocidad de reacción y condiciones de operación. Selectividad y especificidad.
* Nomenclatura y clasificación de las enzimas.
Unidad 3.- Fuentes y procesos de obtención de enzimas
* Fuentes de enzimas:
* Animal
* Vegetal
* Microbiana
* Estructura de acuerdo a la fuente.
* Métodos de extracción. Técnicas utilizadas en la purificación de enzimas a partir del material biológico: Precipitación, extracción y centrifugación; separación por membranas; electroforesis; cromatografía; isoelectroenfoque. Actividad.
Unidad 4.- Cinética enzimática
* Catálisis enzimática: general ácida o básica; por proximidad y orientación; con formación de complejos intermediarios covalentes; electrostática. Energía de activación. El sitio activo. Factores que afectan la eficiencia catalítica. Modelos de acción enzimática.
* La ecuación de Michaelis-Menten. Teoría del equilibrio rápido y del estado estacionario.
* Efecto de la temperatura y el pH sobre actividad de las enzimas.
* Tipos de inhibición, reversibilidad y otros mecanismos.
* Sistemas multienzimáticos y multisustratos.
Unidad 5.- Estabilización de la actividad enzimática
* Desnaturalización de enzimas: agentes físicos, químicos y biológicos.
* Métodos de estabilización.
* Estabilización con aditivos y modificación química.
* Mecanismo reaccional de las enzimas. Mecanismos de la regulación enzimática. Alosterismo. Cooperativismo.
* Catálisis enzimática en medios no convencionales: biocatálisis en solventes orgánicos; en presencia de líquidos iónicos; en fluidos supercríticos; en sistemas sólido-sólido; en sistemas sólido-gas.
Unidad 6.- Inmovilización de enzimas
* Objetivos de la inmovilización. Clasificación de los métodos de inmovilización. Ventajas y desventajas de los sistemas de enzimas inmovilizadas.
* Métodos de inmovilización.
* Estrategias para la selección del método de inmovilización de acuerdo a las características de la enzima, soportes y reactores disponibles.
* Métodos de reactivación de derivados enzimáticos.
Unidad 7.- Modificación de los parámetros cinéticos originados por la inmovilización
* Modificaciones asociadas a la inmovilización. Cambios conformacionales e impedimentos estéricos.
* Influencia sobre las constantes cinéticas: características intrínsecas, inherentes y efectivas. Efectos microambientales: electrostáticos, hidrofílicos, hidrofóbicos y de partición. Efectos ambientales: resistencias difusionales externas y/o internas.
* Determinación de parámetros cinéticos a partir de datos experimentales.
Unidad 8.- Reactores enzimáticos
* Reactores continuos y discontinuos, clasificación y descripción. Inconvenientes de operación.
* Definición de parámetros característicos y de diseño.
* Deducción y desarrollo de ecuaciones básicas en estado transiente y estacionario en reactores enzimáticos.
* Diseño y análisis de reactores reales.
* Estrategias de operación. Modelado y simulación. Escalamiento.
* Comparación de eficiencias relativas entre reactores.